Biopteriiniä tarvitsevat entsyymit

https://en.wikipedia.org/wiki/Biopterin-dependent_aromatic_amino_acid_hydroxylase
otan tämän artikkelin ihan wikipediasta.

Jos Phe-Tyr välinen reaktio ei tapahdu biopteriinin puutteesta, ravinto antaa kyllä jonkin verran tyrosiinia.  Mutta siten  kompromittoituu edelleen DOPA tie.
Miten suuri merkitys on biopteriinin funktiolal? Ja miten paljon se riippuu toisen pteroidivitamiinin follihapon riittävästä sqaannista tai puuteesta?
Ehkä biopteriini + foliini summa olisi  parempi indikaattori tästä kuin pelkkä voolihapon tarve.  tämän tuman vitamiinifunktiosta.
Niiden   funktion normaaliuden  indikaattori ei ole vain normaali  foolihappostatus.  Tämä voi olla samalla tavalla kerrostautunut  vitamiinin tarve kuin K1-K2-vit.  alue.
Voiko biopteriinin puute vähentää tyrosiinien saatavuudcn määrää ja  täten vaikuttaa aika laajaan  transmittorikirjoon ja jopa kilpirauhashormonien alueeseen. Palaan vuosien kuluessa yhä uudestaan tähän biopteriinikohtaan.

Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase

From Wikipedia, the free encyclopedia

Biopterin_H
crystal structure of ternary complex of the catalytic domain of human phenylalanine hydroxylase (Fe(II)) complexed with tetrahydrobiopterin and norleucine
Identifiers
Symbol	Biopterin_H
Pfam	PF00351
InterPro	IPR019774
PROSITE	PDOC00316
SCOP	1toh
SUPERFAMILY	1toh
CDD	cd00361
[show]Available protein structures:

Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases (AAAH) are a family of aromatic amino acid hydroxylase enzymes which includes
phenylalanine 4-hydroxylase (EC 1.14.16.1),
 tyrosine 3-hydroxylase (EC 1.14.16.2),
and tryptophan 5-hydroxylase (EC 1.14.16.4).
These enzymes primarily hydroxylate the amino acids L-phenylalanine, L-tyrosine, and L-tryptophan, respectively.
The AAAH enzymes are functionally and structurally related proteins which act as rate-limiting catalysts for important metabolic pathways.^[1] Each AAAH enzyme contains iron and catalyzes the ring hydroxylation of aromatic amino acids using tetrahydrobiopterin (BH4) as a substrate.
 The AAAH enzymes are regulated by phosphorylation at serines in their N-termini.

Role in metabolism

In humans, phenylalanine hydroxylase deficiency can cause phenylketonuria, the most common inborn error of amino acid metabolism.^[2] Phenylalanine hydroxylase catalyzes the conversion of L-phenylalanine to L-tyrosine. Tyrosine hydroxylase catalyzes the rate-limiting step in catecholamine biosynthesis: the conversion of L-tyrosine to L-DOPA. Similarly, tryptophan hydroxylase catalyzes the rate-limiting step in serotonin biosynthesis: the conversion of L-tryptophan to 5-hydroxy-L-tryptophan.