NÄKEMINEN
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22074921
Vitamiini A on yhteisnimi sellaisille molekyyleille, joilla on retinolin biologista aktiivisuutta. Retinoidiksi sanotaan sekä luonnossa esiintyviä että monia synteettisiä retinolianalogeja, jolla on tai ei ole retinolin aktiivisuutta.
All-trans-retinoli, primääri alkoholi, on retinoidien alkumolekyyli. Useimpien animaalisten kudosten vallitseva retinoidi on retinyylipalmitiinihappo, mutta tavataan myös retinyyliöljyhappoa ja retinyylisteariinihappoa. Useimmat näistä aineenvaihduntatuotteista ovat trans- muotoa.
SILMÄN verkkokalvossa esiintyy cis-aldehydimuotoa, 11-cis-retinaali, kun taas monissa kudoksissa esiintyy useitakin happomuotoja: all-trans-retiinihappo, 13-cis-retiinihappo, 9-cis retiinihappo.
Retinolia sitova proteiini (RbP) voi myös vapauttaa retinolia maksasta plasmaan kiertämään täten varmistaen retinolin saannin kohdesoluissa. Kohdesolun sisällä retinoli oksidoituu retinaali- muotoon ja retiinihapoksi, jotka ovat aktiivit retinolimetaboliitit. Näitä metaboliitteja syntetisoituu kohdesolussa monimutkaisella metabolisella systeemillä, joka käsittää lukuisia entsyymejä ja sitovia proteiineja.
Retinaali toimii kromoforina näkemisprosessissa, kun taas retiinihappo aktivoi spesifisiä solutuman retiinihapporeseptoreita moduloiden täten geenitranskriptiota.
Lisätieto 2011-11-14:
Retinylideeniproteiinit eli rhodopsiinit omaavat rakenteen, jossa on kromofori ja aktiivi apoproteiini opsiini.
Kromofori retinaalimolekyyli on kovalentisti liittynyt e-aminoryhmään lysiinissä apoproteiinin helixrakenteen seitsemänteen helixiin. All-trans retinaali on sitoutunut lysiiniin protonoidun Schiffin emäksen kautta,
Visuaaliset pigmentit rhodopsiinit, fotosensitiiviset reseptoriproteiinit kuuluvat ihmisellä ns sauva ja tappirakenteisiin, Retinylideeniproteiinit voivat näillä ominaisuuksiensa spektrillä "matchata" oleviin valo-olosuhteisiin. Ensinnäkin rhodopsiini pystyy valon, fotonin, absorptioon retinaalin avulla.
Absorptioptioenergia aiheuttaa kromoforissa isomerisoitumisen yhden polyeenikaksoissidoksensa suhteen jolloin retinaali ottaa toisen konformaation. All-trans retinaali tyyppi 1 muuttuu 13- cis -isomeerikseen näköprosessissa.
Tämä trans-cis isomerisaatio tapahtuu C13= C 14 kaksoissidoksen kiertymällä.
Isomerisaatio johtaa proteiinissa tapahtumasekvenssiin, joka nykytekniikalla pystytään kuvaamaan vaihe vaiheelta ajan funktiona.
Sauvasolun ulkosegmentti siis pyydystää fotonin ja amplifikaatio alkaa tapahtua. Rhodopsin (aaltomaksimi 500 nm) muuttuu virittyy photorhodopsiiniksi (aaltomaksimi 570 nm),
joka sitten relaksoituu bathorrhodopsiiniksi (aaltomaksimi 543 nm),
sitten sinivivahteiseksi välivaihetuotteeksi BSI ( aaltomaksimi 470 nm),
sitten luminorhodopsiiniksi (aaltomaksimi 497 nm)
ja edelleen Meta I,
Meta II,
Meta III välituotteiksi ( 478 nm, 465 nm, 380 nm) , sitten ollaan jälleen
apoproteiinissa opsiini (aaltomaksimi 380) nm
ja vapaassa all-trans-retinaalissa Schiffin emässidoksen irreversibelin hydrolyysin tapahduttua.
LÄHDE: Erik Malmeberg. Conformational Dynamics of Rhodopsins Visualized by Time-reseolved Wide Angle X-ray Scattering. (ISBN; 978-91-628-8371-3).
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22074921
Vitamiini A on yhteisnimi sellaisille molekyyleille, joilla on retinolin biologista aktiivisuutta. Retinoidiksi sanotaan sekä luonnossa esiintyviä että monia synteettisiä retinolianalogeja, jolla on tai ei ole retinolin aktiivisuutta.
All-trans-retinoli, primääri alkoholi, on retinoidien alkumolekyyli. Useimpien animaalisten kudosten vallitseva retinoidi on retinyylipalmitiinihappo, mutta tavataan myös retinyyliöljyhappoa ja retinyylisteariinihappoa. Useimmat näistä aineenvaihduntatuotteista ovat trans- muotoa.
SILMÄN verkkokalvossa esiintyy cis-aldehydimuotoa, 11-cis-retinaali, kun taas monissa kudoksissa esiintyy useitakin happomuotoja: all-trans-retiinihappo, 13-cis-retiinihappo, 9-cis retiinihappo.
Retinolia sitova proteiini (RbP) voi myös vapauttaa retinolia maksasta plasmaan kiertämään täten varmistaen retinolin saannin kohdesoluissa. Kohdesolun sisällä retinoli oksidoituu retinaali- muotoon ja retiinihapoksi, jotka ovat aktiivit retinolimetaboliitit. Näitä metaboliitteja syntetisoituu kohdesolussa monimutkaisella metabolisella systeemillä, joka käsittää lukuisia entsyymejä ja sitovia proteiineja.
Retinaali toimii kromoforina näkemisprosessissa, kun taas retiinihappo aktivoi spesifisiä solutuman retiinihapporeseptoreita moduloiden täten geenitranskriptiota.
Lisätieto 2011-11-14:
Retinylideeniproteiinit eli rhodopsiinit omaavat rakenteen, jossa on kromofori ja aktiivi apoproteiini opsiini.
Kromofori retinaalimolekyyli on kovalentisti liittynyt e-aminoryhmään lysiinissä apoproteiinin helixrakenteen seitsemänteen helixiin. All-trans retinaali on sitoutunut lysiiniin protonoidun Schiffin emäksen kautta,
Visuaaliset pigmentit rhodopsiinit, fotosensitiiviset reseptoriproteiinit kuuluvat ihmisellä ns sauva ja tappirakenteisiin, Retinylideeniproteiinit voivat näillä ominaisuuksiensa spektrillä "matchata" oleviin valo-olosuhteisiin. Ensinnäkin rhodopsiini pystyy valon, fotonin, absorptioon retinaalin avulla.
Absorptioptioenergia aiheuttaa kromoforissa isomerisoitumisen yhden polyeenikaksoissidoksensa suhteen jolloin retinaali ottaa toisen konformaation. All-trans retinaali tyyppi 1 muuttuu 13- cis -isomeerikseen näköprosessissa.
Tämä trans-cis isomerisaatio tapahtuu C13= C 14 kaksoissidoksen kiertymällä.
Isomerisaatio johtaa proteiinissa tapahtumasekvenssiin, joka nykytekniikalla pystytään kuvaamaan vaihe vaiheelta ajan funktiona.
Sauvasolun ulkosegmentti siis pyydystää fotonin ja amplifikaatio alkaa tapahtua. Rhodopsin (aaltomaksimi 500 nm) muuttuu virittyy photorhodopsiiniksi (aaltomaksimi 570 nm),
joka sitten relaksoituu bathorrhodopsiiniksi (aaltomaksimi 543 nm),
sitten sinivivahteiseksi välivaihetuotteeksi BSI ( aaltomaksimi 470 nm),
sitten luminorhodopsiiniksi (aaltomaksimi 497 nm)
ja edelleen Meta I,
Meta II,
Meta III välituotteiksi ( 478 nm, 465 nm, 380 nm) , sitten ollaan jälleen
apoproteiinissa opsiini (aaltomaksimi 380) nm
ja vapaassa all-trans-retinaalissa Schiffin emässidoksen irreversibelin hydrolyysin tapahduttua.
LÄHDE: Erik Malmeberg. Conformational Dynamics of Rhodopsins Visualized by Time-reseolved Wide Angle X-ray Scattering. (ISBN; 978-91-628-8371-3).
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar