(2) Proteiini. Fysiologia ja aineenvaihdunta

NNR2004 Protein Kappale 13. Sivut 199- 208
ISBN92- 893-1062-6.

(1)
Tausta ( S 199)

(2)
Fysiologia ja aineenvaihdunta ( S. 199-201)

(Tarve ja suositeltu saanti ( S. 201-206)
(Aikuiset. Proteiini ja fyysinen treenaus. Iäkkäät. Vauvat ja lapset. Raskaanaolevat ja imettävät.)
Ylin hyväksyttävä saanti (S. 206- 207)
Ravintolähteet ja saanti (S. 207-208))

• Ravintoproteiinin fysiologia ja aineenvaihdunta (Sivu 199-201)
  

Ravinnosta saadut valkuaisaineet eli proteiinit käyvät läpi ruoansulatuksen ja imeytymisen. Tässä prosessissa on valkuaisaine pilkkoutunut aminohapoiksi asti.
Aminohapot imeytyvät suolistosta verenkiertoon ja sitten niitä otetaan solujen käyttöön. Ne muodostavat kudosproteiineja ja muita typpeä sisältäviä yhdisteitä.

(Kommentti: Ihmisen DNA lähettää soluihin lähettiRNA viestin, mRNA, niistä proteiineista joita solun tulee valmistaa. Solut lukevat sytoplasman rakenteessa olevilla ribosomeilla mRNA tekstin koodin ja alkavat tuottaa koodin antamassa järjestyksessä rakenneaminohapoista ketjuja, peptidejä, jotka sitten muokataan toiminnallisiksi proteiineiksi ja lähetetään eteenpäin tai jos ne eivät onnistu, palautetaan takaisin aminohapoiksi ja rakenneaineksiksi).

Proteiinintarve on itse asiassa aminohappojen ja typen tarvetta.

KEHON proteiineja pilkkoutuu jatkuvasti ja niitä syntetisoituu alinomaa. Proteiinien turnover, vaihtuvuus, on monta kertaa suurempaa määrällisesti kuin se määrä proteiineja mikä päivän ravinnossa nautitaan. Tämä viittaa proteiinien aineenvaihdunnassa tapahtuvaan aminohappojen äärimmäisen tarkkaan hyödyntämiseen ( extensive reutilisation). Aminohappojen typpi (nitrogen, N) poistuu kehosta virtsan myötä eri yhdisteissä (urea, virtsahappo uric acid, kreatiniini creatinine ym ) Pieniä typpimääriä poistuu kehosta myös ulosteitten mukana, hiessä ja muissa eritteissä; poistumista tapahtuu myös ihon hilseilyssä, hiuksien leikkauksissa ja irtoilemisissa ja kynsien leikkauksessa. Keho tarvitsee aminohappoja korvaamaan näitä proteiinimenetyksiä. Aminohappoja tarvitaan myös anabolisen vaiheeseen, lasten ja nuorten kasvuvaiheessa, raskauden ja imetyksen aikana sekä esim. leikkauksesta ja traumasta toipumisvaiheessa

Yleisesti ottaen miltei kaikki ravinnon typpi (nitrogen, N) on proteiinin eli valkuaisaineen muodossa. Keskimäärin valkuaisaine eli proteiini sisältää 16% typpeä (Nitrogen, N), "crude protein". Ravintoproteiinille voidaan käyttää kerrointa typen määrästä käsin:
Ravinnon typpi (N) x 6.25 = ravinnon proteiini.
Yksittäisten ruokien typpipitoisuus kuitenkin vaihtelee, riippuen ruoan aminohappojen koostumuksesta.

Yksittäiset aminohapot sisältävät eri määriä typpeä Aminohappojen typpisisältö (N) voi vaihdella rajoissa 7.7%- 32.2 %.
Muunnoskerroin ( conversion factor) vaihtelee esim vahvatyppisten elintarvikkeiden ja vähätyppisten elintarvikkeiden välillä seuraavasti:
Vahvatyppistä: auringonkukan siemenet, kerroin 5.3 ; vehnä, kerroin 5.83
Vähätyppistä: maito, kerroin 6.38.

Typpitasapaino ( nitrogen balance) on ero typen saannin ( nitrogen intake) ja typen menetyksen ( nitrogen output) kesken.
N tasapaino = N saanti - N menetys
Terveellä henkilöllä tulisi pitkän päälle vallita typpitasapaino, jolloin typen saanti vastaa sen menetyksiä: Nitrogen equilibrium

Negatiivinen typpitasapaino (typen menetys suurempaa kuin typen saanti) havaitaan paaston tai nälkätilan aikana.

Positiivinen typpitasapaino ( typen menetykset ovat pienempiä kuin typen saanti) havaitaan aktiivin ksvun aikana.

Aminohapot

Ravinnon aminohapot, ne kaksikymmentä rakenneaminohappoa, luokitellaan

• essentielleihin eli ravinnonkautta välttämättä saataviin (koska ihmiskeho ei kykene syntetisoimaan niiden rakenteita) ja
• epäessentielleihin, joita kehon omat järjestelmät pystyvät syntetisoimaan.Keho voi tuottaa näitä epäessentiellejä aminohappoja jostain aineenvaihdunnallisesta haposta tai toisesta epäessentiellistä aminohaposta käsin mm. transaminaation avulla.
  

((KOMMENTTI:
Esimerkiksi sokeriaineenvaihdunnassa muodostuneesta 3 hiilen rungosta käsin voi tulla alaniinia (A, Ala), sitruunahappokierrosta 4 hiilen rungosta oksaalietikkahaposta(OA) voi tulla aspartaattia (D, Asp) ja siitä taas asparagiinia (N, Asn), 5 hiilen rungosta alfa-ketoglutaraatista voi tulla glutamaattia ( E, Glu) ja siitä taas glutamiinia ( Q, Gln).
Glutamaatista (E, Glu) voi tulla myös proliinia (P, Pro), josta taas muodostuu yksisuuntaisesti hydroxiproliinia (Hyl, OH-Pro) myöhemmin kudoksessa.
Pieni 2 hiilen runkoinen aminohappo glysiini (G, gly) katsotaan myös epäessentielliksi ihmisessä ja eläimissä, mutta kananpojassa sitä ei muodostu. Glysiini taas voi muuntua 3 hiilen runkoiseksi seriiniksi (S, ser).
Essentiellistä aminohaposta käsin voi muodostua myös jokin toinen aminohappo
Fenylalaniinista (F, Phe) voi muodostua tyrosiinia (Y, Tyr), mutta ei päinvastoin. Ne ovat aromaattisen renkaan omaavia aminohappoja kuten tryptofaani.
Tryptofaani(W, Trp) muuttuu aineenvaihdunnassa B3 vitamiiniksi, nikotiinihapoksi ja matkan varrella muodostuu 3 hiilen rungon omaavaa alaniinia (A, Ala)
Metioniinista (M, Met), rikkipitoisesta aminohaposta, voi muodostua sivuteitse välituotteesta(Hcy) cysteiinia (C, Cys), mutta siitä taas päinvastoin ei tule enää metioniinia eikä cysteiini palaudu Hcy välituotteeksikaan. Sen sijaan keho voi välituotteesta Hcy palautua metioniiniksi takaisin, jos on mm. B12 ja aktiivia foolihappoa.
Cysteiini (C, Cys) katsotaan epäessentielliksi sen takia, että kehossa on Hcy välituottetta tarpeeksi sen alkulähteeksi, tosin synteesitie vaatii hyvää rikkiaineenvaihduntaa, erityisesti B6 vitamiinia. Cysteiiniaineenvaihdunnasta tulee myös tauriinia, mutta se on funktionaalinen aminosulfonihappo.
Haaralliset aminohapot (BCAA, branched Chain Aminoacids) valiini (V, val) ja Isoleusiini(I, Ile) hajotessaan propionihappovaiheen kautta tuovat hiiliketjuja sitruunahapposykliin ja sieltä tietysti saa OA- tietä aspartaattia(D, Asp).
Haarallinen aminohappo Leusiini (L, leu) hajotessaan tuottaa asetoetikkahappoa ja aktiivia asetaattia ja voi täten osallistua mm kolesterolin synteesiin.

Koska 2 hiilen aminohappo glysiinin (G, gly) ja kolmen hiilen OH-aminohappo seriinin (S, ser) aineenvaihdunta ihmisessäkin, ei vain kananpojassa, on vaativa, tähän aineenvaihdunnalliseen pisteeseen tulee lisänä välttämätön selustatuki ja apu treoniini-nimisestä essentiellistä aminohaposta (T, Thr), jotta glysiinin ja seriinin aineenvaihdunnallista saantia voisia mainita ihmisellä epäessentielliksi. Kesti aikaa, ettei treoniinille löydetty omia tehtäviä. Sen vain tiedettiin olevan 4-hiilinen OH ryhmää kantava essentielli rakennusaminohappo. Hyvässä aineenvaihdunnassa treoniinista (T, Thr) voi tulla glysiiniä (G, Gly), glysiinistä seriiniä, seriinistä glysiiniä.

Ammoniumin (NH3+) käsitely
Kun typpeä irtoaa ammoniumtyppenä ( NH3+-) se kanalisoituu urean muodostukseen glutamaatin ja aspartaatin ottamien aminoryhmien avustuksella.
Urea (NH2-CO-NH2) kehitetään asteittain aktiivista hiilidioksidista (CO2) ja kehon ylimääräisetä ammoniumista (Biotiini B7 vitamiini on tärkeä) Fosfaattia tarvitaan välimuotoon karbamyylifosfaatti, minkä avulla esi-urea molekyyli saadaan siirtymään ureasyklin jäseneen ornitiiniin (ORN) , jolloin ornitiinista on muodostunut sitrulliini. (Lisätyppeä saadaan vielä aspartaatista (D, Asp), mutta kun sitrulliinin ja aspartaatin hiiliketjut kondensoituvat isoksi 10 C - hiiliketjuiseksi argininomeripihkahapoksi,siitä katekaa pois 4C - hiiliketjuinen fumaraatti ja palaa sitruunahapposykliin hakemaan lisää typpeä).
Vahvatyppinen arginiini (4 typen aminohappo) on oikealta nimeltä amino-guanidino-valerihappo.
Metabolinen vesi (H2O) ja arginaasientsyymi vaikuttavat, että guanidinoryhmästä (3 typpeä N hiilessä ) erkanee ryhmä, H2N-C-NH2joka saa takaisin happimolekyylin hiileen ja muodostuu ureamolekyyli ( jossa on =CO ja 2 typpeä eli kaksi amino ryhmää- NH2). Arginiinista jää jäljelle taas ornitiinin kokoa oleva diamino-valerihappo, lysiinin hahmoinen, mutta llysiiniä yhtä hiiltä lyhempi.

Tiet jotka "fiksoivat typpeä", pyydystävät kaikkialla kehossa kehon ammoniumylijäämää ovat sitruunahapposyklin orgaaniset hapot oksaloasetaatti (OA), josta tulee aspartaatti (D, Asp) ja alfa-KG josta tulee glutamaatti(E, Glu) aminohappoja.
Sitten nämä dikarboksyyliset aminohapot glutamaatit (E, Glu) voivat ottaa vastaan lisäammoniumia ja muuttua amineiksi: glutamiiniksi (Q,Gln) ja kaikki aspartaatit (D, Asp) voivat ottaa lisä ammoniumia ja muuttua aminiksi, asparagiiniksi (N, Asn).

Liika vapaa typpi veressä on ammoniumemia ja se on ihmiselle vaarallinen , toksinen tila.

Jos aineenvaihdunta ei pysty fiksaamaan typpeä tai toimittamaan liikatyppeä (ammoniumia, NH3) pois, kuten munuaisen toiminnan vajaudessa, niin yksi keino auttaa kehoa on rajoittaa proteiinia ravinnosta (ns. vähäproteiininen dieetti). Tämän takia on tärkeä tietää, mitä proteiini tarkoittaa.

Arginiini, ornitiini, sitrulliini tiestä voi myös katabolisesti tulla glutamaatteja.
Glutamaatti voi taas muuttua proliiniksi(Pro, P) asti tästä lähteestä extramitokondriaalista proliinia. Mutta proliini voi muuttua glutamaatiksi takaisin vain mitokondrian sisällä.
Histidiini (H, His) on (kuten arginiini) emi-essentielli tavallaan, sanottiin 1969 aikaan. Histidiinistä voi muodostua glutamaattia (Glu, E)
Lysiini (K, Lys), kuuden hiilen ja kahden aminoryhmän essentielli aminohappo ( kuin "pidennetty ornitiini", mutta rakenneaminohappo) ei muutu suoraan toiseksi, mutta voi tuottaa 5C-hiiliketjua sitruunahapposykliin). ))

• NNR2004 esittää ihmiselle essentielleinä aminohappoina seuraavat yhdeksän
  

Isoleusiini (I, Ile) Isoleucine, alfa-amino- beta-methyl-valeric acid
Leusiini (L, Leu), Leucine, alfa-amino-isocaproic acid
Lysiini (K, Lys) , Lysine, alfa, eta-diamino-caproic acid
Metioniini (M, Met), Methinine, alfa-amino- gamma-methylthio- n- butyric acid
Fenylalaniini(F, Phe), Phenylalanine, alfa-amino- beta- phenyl-propionic acid
Treoniini(T, Thr), Threonine, alfa-amino-beta-OH-n-butyric acid
Tryptofaani (W, Trp), Tryptophan, alfa-amino- beta- 3 - indole-propionic acid
Valiini (V, Val), Valine, alfa- amino-isovaleric acid
Histidiini (H, His, Histidine , alfa-amino- beta-imidazole- propionic acid

Histidiini (H, His) katsotaan essentielliksi, vaikka se ei täytä kaikkia kriteereitä proteiininmuodostuksen alenemisesta tai negatiivisen typpitasapainon indusoimisesta, jos se otetaan pois dieetistä .
(Kommentti: Harper mainitsi tämän 1969 havainnon aikuiselta, vaikka kasvavalla histidiini näytti essentielliltä).

• NNR2004 mainitsee ihmiselle epäessentielleinä seuraavat yksitoista rakenneaminohappoa

Alaniini (A, Ala), Alanine, alfa-amino-propionic acid
Arginiini (R, Arg) Arginine, alfa-amino- delta-guanidino- n- valeric acid
Asparagiini (N, Asn) Asparagine, gamma-amide of alfa-amino-succinic acid
Aspartaatti (D, Asp) Aspartate, Aspartic acid, alfa-amino-succinic acid
Cysteiini (C, Cys) Cysteine, alfa-amino-beta- mercapto-propionic acid
Glutamiini (Q, Gln) Glutamine, delta-amide of alfa-amino-glutaric acid
Glutamiinihappo (E, Glu), Glutamate , Glutamic acid, alfa-amino-glutaric acid
Glysiini (G, Gly), Glycine, amino-acetic acid
Proliini (P, Pro), Proline, pyrrolidine-2- carboxylic acid
Seriini (S, Ser) Serine, alfa-amino- beta-OH - propionic acid
Tyrosiini (Y, Tyr) Tyrosine , alfa-amino-beta-(p-OH- phenyl)-propionic acid

• NNR2004 mainitsee ehdollisesti essentielleistä aminohapoista (conditionally essential amino acids) seuraavat

Arginiini (R, Arg) Arginine
Cysteiini (C, Cys) Cystein
Glutamiini( Q, Gln) Glutamine
Glysiini (G, Gly) Glycine
Proliini (P, Pro), Proline
Tyrosiini (Y, Tyr) Tyrosine

Ehdollisesti välttämättömiä ravinnossa saatavia aminohappoja ovat sellaiset aminohapot, joiden synteesiin vaaditaan jonkin toisen aminohapon saamista, joko hiililähteenä tai lisäryhmän antajana. Esimerkiksi cysteiinin (Cys, C) rikki on peräisin metioniinista. Tyrosiinin fenyylirunko on peräisin vain fenyylialaniinista. Normaaliolosuhteissa näitä syntetisoituu tarvitgavia määriä, mutta tietyissä olosuhteissa niiden synteesi ei kata aineenvaihdunnallisia tarpeita, kuten keskoisuudessa ja sairauden aikana.

Aikuisille ja ikääntyneille essentiellit aminohapot ovat essentiellejä myös vauvoille ja lapsille.

• RAVINTOPROTEIINIT ovat ravitsemuksellisilta ominaisuuksiltaan erilaisia
  

Proteiinien laadulliset erilaisuudet näkyvät aminohappokoostumuksien ja jokaisen yksittäisen aminohappojen määrän erilaisuutena.

Erittäin hyvänlaatuinen proteiini (high-quality protein) on sellaista, missä ravinnon valkuaisaine tarjoaa optimaalinen aminohappokoostumuksen juuri ihmisen aminohappotarpeitten mukaan.
Animaalinen ravintoproteiini (liha, kala, maito ja muna) ovat tällaisia erittäin hyvänlaatuisia valkuaisaineita ja ne imeytyvät miltei täydellisesti.
Kasvisperäinen ravintoproteiini (vilja ja vihannekset) ovat heikommman laatuista optimaalisen aminohappokoostumuksensa suhteen ja ne sulavat huonommin (palkohedelmät ja öljyiset siemenet). Mutta kasvisperäiset ravintoproteiinit täydentävät toisiaan hyvin eikä monipuolisessa ravinnossa olekaan valkuaisaineesta mitään ravitsemuksellista ongelmaa.
Kuitu- jos sitä käyttää kovin runsasti- saattaa estää ravinnon proteiinin sulamista.
Tyypillinen pohjoismainen sekaravinto käsittää lihaa, maitoa ja kalaa, joten ravintoproteiinin laatu on tavallisesti oikein hyvä. Käytännössä ravinnon sisältäessä eri proteiinien seoksia proteiinien laatuseikat ovatkin toisarvoinen ongelma.

(Ihmisen oma keho sisältää proteiinia 15- 20% Siis noin 12 kg jos paino on 70 kg).